正文
已知PRC1复合体能够催化H2A泛素化，将复合物组成蛋白Ring1B敲除后，H2Aub水平会相应降低。ChIP测序发现RSF1能够结合在H2A泛素化的位点处，而Ring1B敲除会抑制RSF1对染色体的结合（Fig.2F）。统计发现，RSF1能够识别和结合高达82%的H2Aub区域，包括HOX家族基因簇等等，暗示H2Aub的功能与RSF1的结合紧密联系（Fig.2G）;然而RSF1识别位点却不仅仅限于泛素化的组蛋白区域（21%），说明其功能并不仅仅限于H2Aub调控的基因沉默（Fig.2G）。
Fig.1 RSF1蛋白可以结合H2Aub泛素化修饰的核小体
Fig.2 RSF1上新鉴定出的UAB结构域负责结合核小体
RSF1和RNF2/Ring1B都能影响H2Aub下游基因的表达
为了研究RSF1与组蛋白泛素化之间的功能，研究者进一步构建了多株突变细胞：
HeLa细胞系中分别进行：
1：RSF1 KD
2：直接影响H2Aub水平的：RNF2 KD（Ring1B的人源同源蛋白）和SNF2H KD
分析突变后的差异基因发现，RNF2 KD中共计26+36个基因表达有变化，而RSF1 KD中共计72+36个基因表达出现变化，也就是说这其中的36个交集差异基因是同时被RNF2和RSF1共同调控的；类似的差异也同样存在于SNF2H KD中（Fig.3A）。
小鼠ESCs中分别进行：
1：RSF1 KO
2：直接影响H2Aub水平的：Ring1B KO，并且发现只会影响H2Aub，不会影响RSF1蛋白水平。
分析差异基因发现，Ring1B KO和RSF1 KO含有232个共同差异基因（Fig.3B）。
以上共同差异基因中包含大量的组蛋白泛素化调控基因，比如Hox家族基因，能够被PRC1复合物影响的H2Aub水平调控；在Ring1B KO和RSF1 KO细胞中都发现其表达水平上升（Fig.3C-E）。
通过体外转录体系，研究者证明了RSF1的加入能够直接抑制包含H2Aub修饰的染色体转录活性（Fig.4）。
Fig.3 RSF1和RNF2突变细胞表达变化
Fig.4 体外转录证明RSF1抑制H2Aub修饰染色体的基因转录
