正文
罗金泉博士于1994年在匹兹堡大学获得结晶学博士学位，并在耶鲁大学和德克萨斯大学医学分校（加尔维斯顿）进行了博士后研究。1999年，他加入德州生物技术公司担任高级科学家。2000年，他转到德克萨斯大学休斯顿医学院，担任高级科学家，研究催化抗体的结构和功能。2002年，他加入了Centocor（现为JJIM），从事生物药物的发现。他的主要工作是抗体工程、结构和功能研究、抗体-抗原相互作用以及蛋白质设计，使用的技术包括分子建模、机器学习/人工智能、X射线晶体学、电子显微镜、质谱和噬菌体/酵母展示以及其他生化和生物物理方法。
Dr. Jinquan Luo received his PhD in 1994 in crystallography from University of Pittsburgh and carried out post-doctoral research at Yale University and University of Texas Medical Branch at Galveston. He then joined Texas Biotech as Senior Scientist in 1999. He moved on to University of Texas Houston Medical School in 2000 as Senior Scientist to study the structure and function of catalytic antibodies. In 2002 he joined Centocor (currently JJIM) in biologic drug discovery. His main functions are antibody engineering, structure and function, antibody-antigen interactions and protein design using a variety of techniques, including molecular modeling, ML/AI, X-ray crystallography, electron microscopy, mass spectrometry and phage/yeast displays as well as other biochemical and biophysical methods.
讲座题目：从scFv到spFv：“钉扎”scFv以获得具有优越特性的多特异性生物治疗药物
摘要：
单链抗体片段（scFv）在基于治疗性抗体的多种分子中起重要作用，如双特异性抗体、多特异性抗体以及CAR-T或CAR-NK中起着重要作用。然而，由于两个结构域（VL和VH）的瞬时解离（“呼吸”）和分子间重新结合，scFv结构域表现出较低的稳定性和较高的聚集风险。我们设计了一种新的策略，称为“钉扎”，通过在scFv连接子和两个可变结构域之间引入两个二硫键来最小化scFv的呼吸作用。我们将得到的分子称为钉扎scFv（spFv）。钉扎使热稳定性（Tm）平均提高了10°C。在多种scFv/spFv多特异性抗体中，spFv分子表现出显著改善的稳定性、最小的聚集和优越的产品质量。这些spFv多特异性抗体保留了结合亲和力和功能性。我们的钉扎设计与我们评估的所有抗体可变区兼容，可能广泛适用于稳定scFv分子，以设计具有优越生物物理特性的生物治疗药物。
