中科院微生物所刘翠华团队揭示了结核分枝杆菌中一种全新的泛素化修饰酶抑制宿主固有免疫的新机制

正文

请到「今天看啥」查看全文

Mtb- 宿主细胞互作界面的抗结核新靶点，为新型结核病预防及治疗药物和疫苗的开发提供新策略。

刘翠华研究组以往研究发现 Mtb PtpA 与宿主泛素（ Ub ）相互作用，并先后揭示了 Mtb PtpA 通过在细胞质俘获 Ub 激活自身磷酸酶活性以抑制宿主固有免疫反应的分子机制 （ NatureImmunology , 2015 ） ，以及 Mtb PtpA 在细胞核以泛素非依赖的形式促进肿瘤细胞增殖的分子机制 （ NatureCommunications , 2017 ） 。

近期， 刘翠华研究组与北京师范大学邱小波教授团队以及微生物研究所高福院士团队 的最新合作研究揭示了 Mtb PknG 可与宿主泛素系统的另一种关键蛋白 — 泛素耦合酶（ E2 ） UbcH7 发生特异性结合，并催化一种非经典的两步泛素化级联反应来靶向调控宿主泛素系统，进而抑制宿主的固有免疫应答。

具体来说， Mtb PknG 同时具有非经典的泛素激活酶（ E1 ）和泛素连接酶（ E3 ）活性，并可利用其双功能酶活性促进宿主细胞中的肿瘤坏死因子受体相关因子 2 （

请到「今天看啥」查看全文